發(fā)布時間：2018-04-11 19:14

  本文選題：蛋白纖維化 + Hofmeister序列　； 參考：《河北大學(xué)》2017年碩士論文

【摘要】：自19世紀(jì)80年代末,捷克科學(xué)家Hofmeister發(fā)現(xiàn)了一個與蛋白變性有關(guān)的序列,即Hofmeister序列,之后與之相關(guān)的研究就從未中斷過。近年來,更是有許多生物學(xué)家和化學(xué)家將對Hofmeister序列研究的著眼點(diǎn)轉(zhuǎn)移到其對蛋白聚集的影響上。本文主要通過ThT熒光光譜法和原子力顯微鏡這兩種實(shí)驗(yàn)手段,系統(tǒng)地研究并分析了在不同濃度、pH條件下Hofmeister序列陰離子對溶菌酶蛋白纖維化聚集過程以及纖維化聚集體最終形貌的影響。通過篩選與比較,選擇Hofmeister陰離子序列中具有代表性的六種陰離子進(jìn)行研究,選擇溶菌酶作為本研究的模型蛋白。通過密集采集在不同條件下Hofmeister序列陰離子加入到溶菌酶體系中的ThT熒光值獲得纖維化動力學(xué)曲線,利用公式擬合得到動力學(xué)參數(shù)并進(jìn)行深入分析在不同條件下加入Hofmeister序列陰離子對溶菌酶蛋白纖維化動力學(xué)參數(shù)的影響。在溶菌酶纖維化結(jié)束后,使用原子力顯微鏡對Hofmeister序列陰離子影響下的溶菌酶纖維化聚集體的最終形貌進(jìn)行微觀的呈現(xiàn),對比不同Hofmeister序列陰離子對纖維化形貌的差異影響。通過ThT熒光動力學(xué)研究發(fā)現(xiàn):(1)Hofmeister序列中六種陰離子在促進(jìn)溶菌酶蛋白纖維化的影響上并不與其在序列中的順序一致,而是呈現(xiàn)一種與Hofmeister序列無關(guān)的順序;(2)在不同濃度條件下,同一Hofmeister序列陰離子對蛋白纖維化的影響行為類似,不同Hofmeister陰離子對蛋白纖維化的影響與(1)中所述一致,呈現(xiàn)與Hofmeister序列無關(guān)的順序;(3)在不同pH條件下,Hofmeister序列陰離子對溶菌酶蛋白纖維化的影響的差異集中于延遲區(qū)部分,當(dāng)pH值增大時,Hofmeister序列陰離子加入到溶菌酶體系中后,動力學(xué)參數(shù)顯示延遲區(qū)縮短,但其它規(guī)律和前述兩種條件下的觀察一致。在觀察原子力顯微鏡下所呈現(xiàn)的溶菌酶纖維化聚集體的形貌發(fā)現(xiàn):(1)不同的Hofmeister序列陰離子對溶菌酶蛋白纖維化的最終形貌影響存在差異;(2)不同濃度條件下,同一陰離子加入到溶菌酶中,其蛋白纖維化的最終形貌無明顯差異;(3)Hofmeister序列陰離子對溶菌酶蛋白纖維化聚集體的最終形貌影響與pH無關(guān),而是與加入的陰離子有關(guān)。
[Abstract]:Since the end of the 1880s, Czech scientist Hofmeister has discovered a sequence related to protein denaturation, the Hofmeister sequence, which has not been interrupted since then.In recent years, many biologists and chemists have shifted their focus on Hofmeister sequences to their effects on protein aggregation.In this paper, ThT fluorescence spectroscopy and atomic force microscope are two kinds of experimental methods.The effects of Hofmeister sequence anions on the aggregation process of lysozyme protein and the final morphology of fibrosis aggregates were systematically studied and analyzed at different pH concentrations.By screening and comparing, six kinds of anions of Hofmeister anion sequence were selected to study, and lysozyme was selected as the model protein in this study.The kinetic curve of fibrosis was obtained by collecting the fluorescence values of Hofmeister sequence anions added to lysozyme system under different conditions.The kinetic parameters of lysozyme protein were obtained by formula fitting and the effect of adding Hofmeister sequence anions on the kinetic parameters of lysozyme protein fibrosis was analyzed in depth.After lysozyme fibrosis was finished, the final morphology of lysozyme fibrosis aggregates under the influence of Hofmeister sequence anions was presented by atomic force microscope (AFM), and the effects of different Hofmeister sequence anions on the morphology of the fibrotic aggregates were compared.The fluorescence kinetics of ThT showed that the effect of six anions on promoting lysozyme protein fibrosis was not the same as that in the ThT sequence, but showed a sequence independent of Hofmeister sequence.The effect of anions of the same Hofmeister sequence on protein fibrosis was similar to that of different Hofmeister anions.The difference of the effect of Hofmeister sequence anions on lysozyme protein fibrosis under different pH conditions was concentrated in the delayed region. When pH value increased, the Hofmeister sequence anions were added to the lysozyme system.The kinetic parameters show that the delay region is shortened, but the other laws are consistent with the observation under the above two conditions.After observing the morphology of lysozyme fibrosis aggregates under atomic force microscope, it was found that the effects of different Hofmeister sequence anions on the final morphology of lysozyme protein fibrosis were different under different concentrations.When the same anion was added into lysozyme, there was no significant difference in the final morphology of the protein fibrosis. The effect of the anion of Hofmeister sequence on the final morphology of lysozyme protein fibrosis aggregates was not related to pH, but to the added anions.
【學(xué)位授予單位】：河北大學(xué)
【學(xué)位級別】：碩士
【學(xué)位授予年份】：2017
【分類號】：O629

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本文編號：1737313